Voici une synthèse de travail sur Semax, pour qui veut plus qu'un paragraphe et moins qu'un manuel.
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=== Caractérisation biochimique === La nature biochimique des enzymes demeurait cependant encore inconnue au début du XXe siècle. De nombreux scientifiques avaient observé que l'activité enzymatique était associée aux protéines, tandis que d'autres (dont Richard Willstätter, prix Nobel de chimie 1915 pour ses travaux sur la chlorophylle) considéraient que les protéines étaient de simples véhicules de l'activité enzymatique, étant par elles-mêmes incapables de catalyser des réactions chimiques. En 1926, James B. Sumner montra que l'uréase était une enzyme de nature purement protéique et la cristallisa ; il fit de même en 1937 avec la catalase. John Howard Northrop et Wendell Meredith Stanley achevèrent d'établir la nature protéique des enzymes en travaillant sur la pepsine (1930), la trypsine et la chymotrypsine. Ces trois chercheurs partagèrent le prix Nobel de chimie de 1946. Le fait que des enzymes puissent être cristallisées permit d'établir leur structure tridimensionnelle par cristallographie aux rayons X. Ceci fut réalisé pour la première fois avec le lysozyme, une enzyme présente dans les larmes, la salive et le blanc d'œuf qui digère l'enveloppe de certaines bactéries : sa structure fut résolue par une équipe dirigée par David Chilton Phillips et publiée en 1965. L'établissement à haute résolution de la structure du lysozyme marqua les débuts de la biologie structurale et de l'étude du fonctionnement des enzymes à l'échelle atomique.
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=== Dénomination et classement === Le comité des nomenclatures de l'Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire (NC-IUBMB) a développé la nomenclature EC (pour Enzyme Commission), fondée sur le type de réactions chimiques catalysées. Cette nomenclature est constituée de quatre nombres séparés par des points, associés à une dénomination systématique unique ; par exemple, l'α-amylase a pour numéro EC 3.2.1.1 et pour dénomination systématique 4-α-D-glucane glucanohydrolase. La dénomination systématique est rarement employée : on lui préfère généralement des appellations d'usage, une enzyme pouvant avoir plusieurs appellations, certaines étant parfois ambiguës. Les enzymes sont classées en six principaux groupes, en fonction du type de réaction qu'elles catalysent :
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Un numéro EC fait référence à une réaction chimique donnée, mais pas à une molécule donnée : un même numéro EC peut ainsi correspondre à plusieurs isoenzymes, c'est-à-dire à plusieurs protéines catalysant la même réaction chimique mais ayant des séquences peptidiques différentes — c'est par exemple le cas de toutes les ADN-polymérases, qui partagent toutes le numéro EC 2.7.7.7 — tandis qu'une même enzyme peut avoir plusieurs numéros EC lorsque la protéine qui la constitue porte plusieurs sites actifs catalysant des réactions chimiques différentes — on parle par exemple d'enzyme bifonctionnelle lorsqu'une même protéine catalyse deux réactions chimiques, comme la synthétase d'uridine monophosphate (UMPS) qui porte une sous-unité orotate-phosphoribosyltransférase (EC 2.4.2.10) et une sous-unité orotidine-5'-phosphate-décarboxylase (EC 4.1.1.23). Le nom des enzymes fait le plus souvent référence à un ou plusieurs de ses substrats, parfois au type de réaction chimique catalysée, et très souvent avec le suffixe -ase, parfois avec le suffixe -ine. La lactase, l'alcool-déshydrogénase, l'ADN-polymérase, l'isomérase de triose-phosphate , la papaïne, la pepsine et la trypsine sont des exemples de noms d'enzymes. La glucose-oxydase est ainsi une enzyme catalysant l'oxydation du glucose, tandis que la synthase d'amidon catalyse la biosynthèse de l'amidon. Plusieurs enzymes qui catalysent la même réaction chimique sont appelées isoenzymes. Concernant les peptidases, il existe un classement complémentaire mis au point par le centre Sanger, fondé sur le séquençage des protéines.
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Il regroupe par familles les enzymes faisant apparaître des séquences acidoaminés similaires. La première lettre de la classification correspond au type de peptidase : A pour les protéases aspartiques, S pour les protéases à cystéine, etc..
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Semax est résumé ici à partir de littérature publique : définition, contexte et points récurrents en pratique. Informations générales, pas un avis médical.
La recherche sur Semax repose surtout sur des travaux de laboratoire et des modèles animaux ; les données cliniques varient selon la substance.
La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Semax)
Tous les mécanismes ne sont pas démontrés et une étude isolée ne fait pas une preuve globale. Les questions ouvertes sont signalées comme telles.%!(EXTRA string=Semax)